Festsymposium zur 1000. Proteinstruktur an BESSY II
Im Juli 2013 wurde die 1000. Proteinstruktur veröffentlicht, die auf bei BESSY II gemessenen Daten beruht. Aus diesem Anlass lädt das HZB am Mittwoch, den 16.10.2013, zu einem Festsymposium ein.
Das Protein gehört zu der Gruppe der Sirtuine, die bei Alterungs-, Stress- und Stoffwechselprozessen im menschlichen Organismus eine Rolle spielen. Die Wissenschaftler um Prof. Clemens Steegborn von der Universität Bayreuth konnten dabei entschlüsseln, wie ein Wirkstoff die Aktivität eines Sirtuins hemmen kann. Die Analyse des 1000. Proteins ist auch deshalb ein besonderes Highlight, weil die Ergebnisse neue Möglichkeiten für Tumortherapien aufzeigen.
Proteinkristalle sind extrem winzig und fragil, erst seit zehn Jahren gibt es an BESSY II die Möglichkeit, solche Proben zu analysieren. Eigens zu diesem Zweck haben HZB-Experten um Dr. Uwe Müller und Dr. Manfred Weiss drei MX-Beamlines aufgebaut und verbessern seitdem kontinuierlich die Instrumentierung. Seit Februar 2013 ermöglicht der neue Detektor PILATUS-6M sogar noch deutlich genauere Einblicke in die komplexen Faltungen der Lebensbausteine.
Die Veranstaltung findet am Mittwoch, den 16. Oktober 2013, von 13.30 bis 17.00 Uhr im BESSY-Hörsaal auf dem WCRC in Adlershof statt.
Vertreter der Medien sind herzlich eingeladen. Bitte melden Sie sich vorab an unter 1000.Proteinstruktur@helmholtz-berlin.de
Zum Programm:
Mehr Informationen zur 1000. Proteinstruktur an BESSY II
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- Neues Instrument bei BESSY II: Die OÆSE-Endstation in EMILAn BESSY II steht nun ein neues Instrument zur Untersuchung von Katalysatormaterialien, Batterieelektroden und anderen Energiesystemen zur Verfügung: die Operando Absorption and Emission Spectroscopy on EMIL (OÆSE) Endstation im Energy Materials In-situ Laboratory Berlin (EMIL). Ein Team um Raul Garcia-Diez und Marcus Bär hat die Leistungsfähigkeit des Instruments an elektrochemisch abgeschiedenem Kupfer demonstriert.
- Grüner Wasserstoff: Käfigstruktur verwandelt sich in effizienten KatalysatorClathrate zeichnen sich durch eine komplexe Käfigstruktur aus, die auch Platz für Gast-Ionen bietet. Nun hat ein Team erstmals untersucht, wie gut sich Clathrate als Katalysatoren für die elektrolytische Wasserstoffproduktion eignen. Das Ergebnis: Effizienz und Robustheit sind sogar besser als bei den aktuell genutzten Nickel-basierten Katalysatoren. Dafür fanden sie auch eine Begründung. Messungen an BESSY II zeigten, dass sich die Proben während der katalytischen Reaktion strukturell verändern: Aus der dreidimensionalen Käfigstruktur bilden sich ultradünne Nanoblätter, die maximalen Kontakt zu aktiven Katalysezentren ermöglichen. Die Studie ist in „Angewandte Chemie“ publiziert.