Proteinstrukturen besser erforschen
Uwe Müller und Thomas Frederking (v.li.) durchtrennen das Band. Der neue Detektor ist nun einsatzbereit.
Oliver Daumke vom Max-Delbrück-Zentrum referierte darüber, warum die Erforschung von Proteinen eine wichtige Aufgabe ist.
Uwe Müller (HZB), Gerd Illing (4ii Consulting) und Wolfram Saenger (FU-Berlin) im Gespräch.
Erfolgreich installiert: Michael Hellmig (li.), Ingenieur aus dem HZB, hat den Detektor in die MX-Beamline Bl14.1 integriert. Über die neuen experimentellen Möglichkeiten freut sich auch Manfred Weiss (re.) aus der MX-Arbeitsgruppe.
Feierlich eingeweiht: Der neue Pilatus-Detektor für die Kristallographie ist nun einsatzbereit
Am Montag, dem 25. Februar wurde der neue Pilatus 6M-Detektor am HZB eingeweiht, der an der MX-Beamline BL14.1 für noch bessere Ergebnisse sorgen wird. Thomas Frederking, kaufmännischer Geschäftsführer am HZB, und Dr. Uwe Müller, Leiter der HZB-Arbeitsgruppe Kristallographie“, zerschnitten gemeinsam das rote Band und übergaben damit den neuen Detektor in den Dienst der Wissenschaft. Entwickelt und gefertigt wurde das neue Gerät von der Schweizer Firma Dectris. Das HZB investierte 1, 2 Millionen Euro in dieses Projekt.
„Wir freuen uns, dass der neue Detektor jetzt betriebsbereit ist. Für unsere Nutzer ist es ein Riesenfortschritt. Aufgrund seiner Größe, seiner Rauschfreiheit und seiner Schnelligkeit ist der Detektor das Beste, was es momentan im Bereich Detektoren für Röntgenkristallographie auf dem Markt gibt. Wir sind auf die ersten wissenschaftlichen Ergebnisse gespannt“, sagt Uwe Müller auf der Veranstaltung.
Zur Eröffnungsfeier kamen hochrangige Gäste aus der Wissenschaft, die die Bedeutung der Proteinkristallografie für die Forschung in der Region unterstrich. Prof. Dr. Walter Rosenthal, wissenschaftlicher Vorstand des Max-Delbrück-Zentrums (MDC) in Berlin-Buch, nahm an der Einweihungszeremonie ebenso teil wie langjährige Kooperationspartner. Prof. Dr. Udo Heinemann (MDC) und Prof. Dr. Wolfram Saenger von der Freien Universität haben wesentlich dazu beigetragen, die Beamlines für die Untersuchung von Proteinen an BESSY II aufzubauen und die Methode am Elektronenspeicherring zu etablieren.
Gastredner Dr. Oliver Daumke vom MDC in Berlin veranschaulichte, welche Bedeutung die Untersuchung von Proteinstrukturen für die Gesellschaft hat. Durch die exakte Erkennung der Struktur und des Wirkungsmechanismus von speziellen Proteinen unseres Immunsystems erhoffe man sich beispielweise, Grippeerkrankungen schneller eindämmen zu können.
Etwa 20 Prozent aller HZB-Nutzer im Bereich Photonen forschen an den MX-Beamlines. Ein aktuelles Beispiel aus der Forschung ist, wie Proteine das Sehen steuern können. Die Untersuchungen wurden an BESSY II durchgeführt. Hier erfahren Sie mehr darüber.
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- Grüner Wasserstoff: Käfigstruktur verwandelt sich in effizienten KatalysatorClathrate zeichnen sich durch eine komplexe Käfigstruktur aus, die auch Platz für Gast-Ionen bietet. Nun hat ein Team erstmals untersucht, wie gut sich Clathrate als Katalysatoren für die elektrolytische Wasserstoffproduktion eignen. Das Ergebnis: Effizienz und Robustheit sind sogar besser als bei den aktuell genutzten Nickel-basierten Katalysatoren. Dafür fanden sie auch eine Begründung. Messungen an BESSY II zeigten, dass sich die Proben während der katalytischen Reaktion strukturell verändern: Aus der dreidimensionalen Käfigstruktur bilden sich ultradünne Nanoblätter, die maximalen Kontakt zu aktiven Katalysezentren ermöglichen. Die Studie ist in „Angewandte Chemie“ publiziert.
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